RMSDTT

[canulef]

Figura 1: Gráfico RMSD (A) vs Frames. Alineamiento y posterior obtención del RSMD, donde el rojo es el backbone, y el azul es RMSD calculada sin átomos de hidrógeno. En la figura 1, lo que se está observando es como varía al disntacia entre las moléculas de la proteína a lo largo del tiempo (o frames). En el caso de estar calculado con el backbone (líneas rojas) de la proteína, se ve que el RSM parte con un mínimo de 0 (que corresponde al tiempo 0, y es tomado como la posición inicial de la proteína), llegando a un máximo de 2.414 A en el frame 80 (aproximadamente) (figura 3). Por otro lado, cuando se calcula s, también parte con un mínimo de 0, pero el el frame 80 su valor máximo alcanza 2.763 A de distancia entre las moléculas. Además a lo largo del gráfico, a partir de los promedios arrojados por el programa, la diferencia de ambos es de 0.456A, de lo cual se puede deducir que en caso de calcular el RMSD solo con el backbone, este presenta menores distancias entre sus moléculas a lo largo del tiempo, en comparación al que tiene hidrógenos, lo cual se puede relacionar con el hecho de que al estar presentes las moléculas de hidrógeno aumentan las interacciones de los átomos de la proteína, por lo cual el tamaño de los interacciones es más pequeño.

[canulef]

Figura 2: Frames vs. RMDS (A). Alineamiento y posterior cálculo de RSMD del ligando. En la figura 2, se ve el gráfico del cálculo de RSMD del ligando. En este caso, podemos ver que si bien la el peak es menor en comparación a la figura 1, el ligando no es tan constante en sus interacciones, ya que la diferencia entre los valores mínimos y máximos es bastante alta (ver figura 3), por lo que se presume que en esos momentos el lingando pueda estar interaccionando con alguna molécula. Figura 3: Datos estadísticos del RMSD del residuo. avg corresponde al promedio, sd a la desviación estándar, min al valor mínimo, max al valor máximo, y num a la cantidad de frames.

[canulef]

Figura 4: Salt Bridge entre los residuos GLU69-LYS2 el eje X corresponde a los Frames, y el eje Y corresponde a la variación de posiciones de los residuos.

En la figura 4 se ve que el puente salino se mantiene estable durante algunos momentos, mientras que en otros momentos presenta unos peaks muy marcados, como es el caso del frame 60, y desde el 80 al 100, donde la posición varía, en el caso del frame 60 (aproximadamente) desde 1A a 7A, y luego vuelve a un basal. Por lo cual los centros de biomasa se acercan y se alejan a lo largo de la interacción, por lo cual se puede presumir que cuando la distancia entre ambos es mayor, puede que alguno de los dos residuos esté interaccionando con otro en ese mismo momento, y cuando está más cercano, no interaccionan tanto con su entorno.

[canulef]

Figura 5: Número de puentes de hidrógeno entre la proteína y el residuo

En la figura 5, a lo largo del gráfico solo se aprecia la formación (y también deformación) de un puente de hidrógeno entre un residuo de la proteína (ASN238 como donante) y el aceptor corresponde a SUV2001

[canulef]

Figura 6: NAMDEnergy plot de ligando con la proteína. En la figura, el color celeste (línea superior) corresponde a energías electroestáticas, la línea azul (al medio) corresponde a energías de tipo VdW (Van der Waals), y finalente la línea negra (línea inferior) corresponde a la energía total.

En la figura 6 lo que se ve es, que en el caso de las energías electroestáticas estas son las que tienen una energía más alta de interacción, luego le sigue las interacciones de tipo VdW, que son las fuerzas de atracción y repulsión existentes entre la proteína y el ligando, finalmente la energía de interacción total del sistema que es más negativa, lo que nos sugiere que la interacción es espontánea y favorable que ocurra en la naturaleza.